ผลต่างระหว่างรุ่นของ "ผู้ใช้:Anonimeco/กระบะทราย"
เนื้อหาที่ลบ เนื้อหาที่เพิ่ม
แทนที่เนื้อหาด้วย "{{กระบะทรายผู้ใช้}} <!-- กรุณาทดลองเขียนหรือร่างบทควา..." ป้ายระบุ: ถูกแทน ย้อนด้วยมือ |
ไม่มีความย่อการแก้ไข ป้ายระบุ: ถูกย้อนกลับแล้ว |
||
บรรทัด 1:
[[ภาพ:Protein folding.png|thumb|right|360px|โปรตีนก่อนและหลังม้วนพับ]]
'''การม้วนพับโปรตีน''' เป็น[[กระบวนการทางกายภาพ]]ที่สาย[[โปรตีน]]กลายสภาพเป็น[[โครงสร้างตติยภูมิโปรตีน|โครงสร้างสามมิติ]] อันเป็น[[โครงสร้างโปรตีน|รูปแบบ]]ที่เกิดขึ้นอย่างรวดเร็วและทำซ้ำได้ที่มีความสำคัญทางชีววิทยา กระบวนการนี้เริ่มจาก[[กรดอะมิโน]]ที่จับกันเป็นสายตรงถูก[[การแปลรหัส (พันธุศาสตร์)|แปลรหัส]]โดย[[เอ็มอาร์เอ็นเอ]]กลายเป็นสาย[[พอลิเพปไทด์]]ที่[[ไรโบโซม]] จากนั้นสายพอลิเพปไทด์จะม้วนพับเป็นโครงสร้างสามมิติ การม้วนพับเริ่มได้ตั้งแต่การแปลรหัสสายพอลิเพปไทด์ โปรตีนที่ม้วนพับจะเรียกว่า[[สภาพดั้งเดิม]] (native state) โครงสร้างสามมิติที่ได้กำหนดจากลำดับกรดอะมิโนและโครงสร้างปฐมภูมิ ([[หลักของแอนฟินเซน]])<ref name="Anfinsen">{{cite journal | vauthors = Anfinsen CB | title = The formation and stabilization of protein structure | journal = The Biochemical Journal | volume = 128 | issue = 4 | pages = 737–49 | date = July 1972 | pmid = 4565129 | pmc = 1173893 | doi = 10.1042/bj1280737 }}</ref> โดยมีโปรตีนที่เรียกว่า[[แชเพอโรน (โปรตีน)|แชเพอโรน]]ช่วยให้การม้วนพับและทำให้คงตัว<ref>{{cite journal |last1=Saibil |first1=Helen |date=October 2013 |title=Chaperone machines for protein folding, unfolding and disaggregation |url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC4340576/ |journal=Nature Reviews Molecular Cell Biology |volume=14 |issue=10 |pages=630–642 |doi=10.1038/nrm3658 |access-date=December 3, 2020}}</ref>
โครงสร้างสามมิติที่ถูกต้องมีความสำคัญยิ่งต่อการทำงานของโปรตีน อย่างไรก็ตามบางส่วนของโปรตีนจะยังคงสภาพไม่ม้วนพับ<ref>{{cite book | first1 = Jeremy M. | last1 = Berg | first2 = John L. | last2 = Tymoczko | first3 = Lubert | last3 = Stryer | author-link3 = Lubert Stryer | title = Biochemistry | publisher = W. H. Freeman | location = San Francisco | year = 2002 | isbn = 978-0-7167-4684-3 | chapter = 3. Protein Structure and Function | chapter-url = https://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?cmd=Search&db=books&doptcmdl=GenBookHL&term=stryer%5Bbook%5D+AND+215168%5Buid%5D&rid=stryer.chapter.280}}</ref> การม้วนพับโปรตีนเกี่ยวข้องกับ[[การม้วนอย่างสุ่ม|การจับกันของกรดอะมิโนอย่างสุ่ม]]<ref name=Alberts>{{cite book | last1 = Alberts | first1 = Bruce | first2 = Alexander | last2 = Johnson | first3 = Julian | last3 = Lewis | first4 = Martin | last4 = Raff | first5 = Keith | last5 = Roberts | first6 = Peter | last6 = Walters | title = Molecular Biology of the Cell; Fourth Edition | publisher = Garland Science| year = 2002 | location = New York and London | chapter = The Shape and Structure of Proteins | chapter-url = https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK26830/ | isbn = 978-0-8153-3218-3 | author-link1 = Bruce Alberts}}</ref> และเชื่อว่า[[พลวัตโปรตีน]]มีผลต่อการเปลี่ยนแปลงของโครงสร้าง<ref>{{cite journal |last1=Zhao |first1=Qinyi |date=2013 |title=Nature of Protein Dynamics and Thermodynamics|url=https://www.researchgate.net/profile/Qinyi_Zhao/publication/262679571_Nature_of_Protein_Dynamics_and_Thermodynamics/links/551cef810cf2909047bcb32c/Nature-of-Protein-Dynamics-and-Thermodynamics.pdf |journal=Reviews in Theoretical Science |volume=1 |pages=1–19 |access-date=December 3, 2020}}</ref> การม้วนพับที่ล้มเหลวก่อให้เกิดโปรตีนที่ไม่ทำงาน และบางกรณีเหนี่ยวนำให้เกิดความผิดปกติ โรคและ[[การเสื่อมของระบบประสาท]]หลายชนิดเชื่อว่าเป็นผลมาจากการสะสมของเส้นใย[[แอมีลอยด์]]ที่เกิดจากโปรตีนที่ม้วนพับผิดปกติ<ref name="Selkoe:03">{{cite journal | vauthors = Selkoe DJ | title = Folding proteins in fatal ways | journal = Nature | volume = 426 | issue = 6968 | pages = 900–4 | date = December 2003 | pmid = 14685251 | doi = 10.1038/nature02264 | bibcode = 2003Natur.426..900S | s2cid = 6451881 }}</ref> [[ภูมิแพ้]]หลายชนิดมีสาเหตุจากโปรตีนบางชนิดที่ม้วนพับไม่ถูกต้อง ทำให้[[ระบบภูมิคุ้มกัน]]ไม่สามารถผลิต[[สารภูมิต้านทาน]] ซึ่งเป็นโปรตีนที่ใช้ตรวจจับและทำลายสิ่งแปลกปลอมในร่างกาย<ref>{{cite book | last1 = Alberts | first1 = Bruce | first2 = Dennis | last2 = Bray | first3 = Karen | last3 = Hopkin | first4 = Alexander | last4 = Johnson | first5 = Julian | last5 = Lewis | first6 = Martin | last6 = Raff | first7 = Keith | last7 = Roberts | first8 = Peter | last8 = Walter | title = Essential cell biology | date = 2010 | publisher = Garland Science | location = New York, NY | isbn = 978-0-8153-4454-4 | pages = 120–70 | edition = Third | chapter = Protein Structure and Function}}</ref>
[[การเสียสภาพธรรมชาติ]] (denaturation) เป็นกระบวนการที่ทำให้โปรตีนสูญเสีย[[โครงสร้างจตุรภูมิโปรตีน|โครงสร้างจตุรภูมิ]] โครงสร้างตติยภูมิ และ[[โครงสร้างทุติยภูมิโปรตีน|โครงสร้างทุติยภูมิ]]ในสภาพดั้งเดิม กลายเป็น[[โครงสร้างปฐมภูมิโปรตีน|โครงสร้างปฐมภูมิ]]ที่เป็นสายยาว การเสียสภาพธรรมชาติเกิดจากโปรตีนทำปฏิกิริยากับ[[กรด]]–[[เบส (เคมี)|เบส]]แก่ [[สารประกอบอนินทรีย์|เกลืออนินทรีย์เข้มข้น]] [[ตัวทำละลาย]][[สารประกอบอินทรีย์|อินทรีย์]] [[การแผ่รังสี]] และ[[ความร้อน]]<ref>{{cite book|title=Mosby's Medical Dictionary|url=http://medical-dictionary.thefreedictionary.com/Denaturation+%28biochemistry%29|accessdate=1 October 2013|edition=8th |year=2009|publisher=[[Elsevier]]}}</ref> หากโปรตีนเสียสภาพธรรมชาติในเซลล์สิ่งมีชีวิตจะส่งผลต่อการทำงานของเซลล์และอาจนำไปสู่[[การตายของเซลล์]]<ref>{{Cite journal|last1=Samson|first1=Andre L.|last2=Ho|first2=Bosco|last3=Au|first3=Amanda E.|last4=Schoenwaelder|first4=Simone M.|last5=Smyth|first5=Mark J.|last6=Bottomley|first6=Stephen P.|last7=Kleifeld|first7=Oded|last8=Medcalf|first8=Robert L.|date=2016-11-01|title=Physicochemical properties that control protein aggregation also determine whether a protein is retained or released from necrotic cells|journal=Open Biology|volume=6|issue=11|doi=10.1098/rsob.160098|url=https://zenodo.org/record/1065526|issn=2046-2441|pmid=27810968|page=160098|pmc=5133435}}</ref>
ระยะเวลาในกระบวนการม้วนพับแตกต่างไปตามชนิดโปรตีน เมื่อศึกษาภายนอก (in vitro) การม้วนพับอาจใช้เวลานานหลายนาทีหรือหลายชั่วโมงเนื่องจากต้องผ่านกระบวนการเปลี่ยนไอโซเมอร์ของ[[โพรลีน]]และขั้นตอนอื่น ๆ ก่อนจะเสร็จสมบูรณ์<ref>{{cite journal | vauthors = Kim PS, Baldwin RL | title = Intermediates in the folding reactions of small proteins | journal = Annual Review of Biochemistry | volume = 59 | pages = 631–60 | year = 1990 | pmid = 2197986 | doi = 10.1146/annurev.bi.59.070190.003215 }}</ref> แต่ในทางกลับกัน [[โดเมนโปรตีน]]ขนาดเล็กมากที่ประกอบด้วยกรดอะมิโนร้อยหน่วยสามารถม้วนพับได้ภายในขั้นตอนเดียว<ref>{{cite journal | vauthors = Jackson SE | title = How do small single-domain proteins fold? | journal = Folding & Design | volume = 3 | issue = 4 | pages = R81-91 | year = 1998 | pmid = 9710577 | doi = 10.1016/S1359-0278(98)00033-9 | doi-access = free }}</ref> โดยหน่วยเวลามาตรฐานในการม้วนพับอยู่ที่หลัก[[มิลลิวินาที]] และเคยมีการพบโปรตีนที่เสร็จสิ้นการม้วนพับภายในเวลาไม่กี่[[ไมโครวินาที]]<ref>{{cite journal | vauthors = Kubelka J, Hofrichter J, Eaton WA | title = The protein folding 'speed limit' | journal = Current Opinion in Structural Biology | volume = 14 | issue = 1 | pages = 76–88 | date = February 2004 | pmid = 15102453 | doi = 10.1016/j.sbi.2004.01.013 | url = https://zenodo.org/record/1259347 }}
</ref>
* ribosome -> https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC5458493/
* https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK9843/
ทั้งนี้ [[การทำนายโครงสร้างโปรตีน]]ที่ม้วนพับอย่างถูกต้องเป็นเป้าหมายหลักของ[[ชีววิทยาเชิงคำนวณ]]มาตั้งแต่ปลายคริสต์ทศวรรษที่ 1960
{{commons category|Protein folding|การม้วนพับโปรตีน}}
== อ้างอิง ==
{{รายการอ้างอิง}}
[[หมวดหมู่:โปรตีน]]
{{โครงชีวเคมี}}
| |||