ผลต่างระหว่างรุ่นของ "ผู้ใช้:Thomson Walt/กระบะทราย 2"
เนื้อหาที่ลบ เนื้อหาที่เพิ่ม
Thomson Walt (คุย | ส่วนร่วม) |
Thomson Walt (คุย | ส่วนร่วม) |
||
บรรทัด 88:
==การใช้ประโยชน์ทางการแพทย์==
นอกจากจะมีการใช้ไนโตรโซรีนเป็น[[ยาปฏิชีวนะ]]แล้ว ยังมีการใช้ประโยชน์ในการเกิดคีเลชันของยาดังกล่าวในการรักษามะเร็ง โดยไนโตรโซลีนจะก่อให้เกิดพิษต่อเซลล์สายพันธุ์ (Cell line) ชนิด [[HL60]], DHL-4, Panc-1, และ A2780 ได้มากกว่าทั้ง[[clioquinol|คลิโอควินอล]] และอนุพันธ์ุอื่นของ [[8-hydroxyquinoline|8-ไฮดรอกซีควิโนลีน]]<ref>{{cite journal |authors=Jiang H, Taggart JE, Zhang X, Benbrook DM, Lind SE, Ding W |title=Nitroxoline (8-hydroxy-5-nitroquinoline) is more a potent anti-cancer agent than clioquinol (5-chloro-7-iodo-8-quinoline) |journal=Cancer Lett |volume=312 |pages=11–17 |year=2011 |pmc=3395224 |doi=10.1016/j.canlet.2011.06.032 |pmid=21899946 |issue=1}}</ref> ยิ่งไปกว่านั้น ไนโตรโซลีนยังมีฤทธิ์กระตุ้นให้มีการสร้าง[[reactive oxygen species|อนุมูลอิสระของออกซิเจน]] (ROS) เพิ่มมากขึ้น โดยเฉพาะอย่างยิ่งเมื่อมีการเพิ่ม Cu<sup>2+</sup> เข้าไปในระบบ โดย ROS ที่เกิดขึ้นจากกระบวนการที่มีการเพิ่ม CuCl<sub>2</sub> เข้าสู่ระบบดังกล่าวอาจสูงขึ้นได้มากกว่า 350% จากระดับควบคุม
Nitroxoline has been shown to [[Enzyme inhibitor|inhibit the enzymatic activity]] of [[cathepsin B]].<ref>{{cite journal |authors=Mirkovic B, Renko M, Turk S, Sosic I, Jevnikar Z, Obermajer N, Turk D, Gobec S, Kos J |title=Novel Mechanism of Cathepsin B Inhibition by Antibiotic Nitroxoline and Related Compounds |journal=ChemMedChem |volume=6 |pages=1351–1356 |year=2011 |doi=10.1002/cmdc.201100098}}</ref> Cathepsin B degrades extra-cellular membrane proteins in tumor cells, allowing them to proliferate more freely, and metastasize throughout the body. Nitroxoline was shown to be a noncompetitive, reversible inhibitor of these actions in MCF-10A neoT cells. The ''K''<sub>i</sub> ([[dissociation constant]]) values it demonstrates are comparable to other reversible inhibitors of cathepsin B. This indicates that it may be a candidate for further trials as an anticancer drug, especially given its history as an antimicrobial agent and its well-known [[pharmacokinetic]] profile. The mechanism of action by which nitroxoline inhibits cathepsin B may also suggest that further research of noncovalent, noncompetitive inhibitors of cathepsin B could be warranted. In fact, it was recently shown that a balance exists between the potency and the kinetics of a molecule, reflected in the molecular weight, which must be optimized in order to create the best drug for inhibition of a target enzyme.<ref>{{cite journal |authors=Sosic I, Mirkovic B, Arenz K, Stefane B, Kos J, Gobec S |title=Development of New Cathepsin B Inhibitors: Combining Bioisosteric Replacements and Structure-Based Design To Explore the Structure-Activity Relationships of Nitroxoline Derivatives |journal=J Med Chem |volume=56 |pages=521–533 |year=2013 |url=http://pubs.acs.org/doi/abs/10.1021/jm301544x |doi=10.1021/jm301544x}}</ref> For example, a certain inhibitor may have a high affinity for an enzyme, but it may prove impractical to use in a clinical setting for treatment because of its size.
|