ผลต่างระหว่างรุ่นของ "สารภูมิต้านทาน"

{{ต้องการอ้างอิง}}
'''แอนติบอดี''' ({{lang-en|antibody}}) หรือ '''อิมมิวโนโกลบูลิน''' ({{lang-en|immunoglobulin}}) เป็น[[โปรตีน]]ขนาดใหญ่ใน[[ระบบภูมิคุ้มกัน]]ที่ร่างกายมนุษย์หรือสัตว์ชั้นสูงอื่นๆ สร้างขึ้นเพื่อตรวจจับและทำลายฤทธิ์ของสิ่งแปลกปลอมที่เข้ามาในร่างกาย เช่น [[แบคทีเรีย]] และ[[ไวรัส]] แอนตีบอดีแต่ละชนิดจะจดจำโมเลกุลเป้าหมายที่จำเพาะของมันคือ [[แอนติเจน]] (antigen)
 
แอนติบอดีส่วนใหญ่ถูกหลั่งออกมาจาก[[พลาสมาเซลล์|เซลล์พลาสมา]] (plasma cell) ซึ่งเป็น[[เซลล์เม็ดเลือดขาว]]ชนิด[[บีเซลล์|บีลิมโฟไซต์]] (B lymphocyte) การกำจัดสิ่งแปลกปลอมโดยการสร้างแอนติบอดีเป็นการตอบสนองของระบบภูมิคุ้มกันที่เรียกว่า [[humeral''humoral immune response]]''
 
การเพิ่มปริมาณแอนตีบอดีที่สนใจสามารถทำได้โดยฉีดโปรตีนหรือเส้นเพปไทด์ ซึ่งเราเรียกว่า "แอนติเจน" เข้าไปในสิ่งมีชีวิต เช่น หนู กระต่าย แพะ หรือ แกะ เป็นต้น แอนติเจนเป็นสิ่งแปลกปลอมที่กระตุ้นระบบภูมิคุ้มกันได้และ ตำแหน่งบนแอนติเจนที่จำเพาะในการกระตุ้นเรียกว่า [[เอปิโทป]] (epitope) ต่อมาระบบภูมิคุ้มกันแบบสารน้ำ (humoral immune system) ของสัตว์เหล่านี้ก็จะสร้างแอนตีบอดีตอบสนองอย่างจำเพาะต่อแอนติเจนที่ฉีดเข้าไป
 
==โครงสร้าง==
[[โครงสร้างโมเลกุล]]ของแอนติบอดีอยู่ในรูปตัววาย (Y shape) ประกอบด้วยสาย[[พอลีเพปไทด์]] 4 เส้น คือ เส้นหนัก (heavy chain) เหมือนกัน 2 เส้น และเส้นเบา (light chain) เหมือนกัน 2 เส้น โดยเปรียบเทียบจากขนาด[[น้ำหนักโมเลกุล]]
 
บริเวณปลายทั้งสองของตัว Y (ปลาย N-terminal) จะเป็นตำแหน่งที่ใช้จับกับแอนติเจน เรียกว่า ''antigen binding site'' ลำดับกรดอะมิโนของบริเวณนี้จึงมีความหลากหลายสูง โดยจะแตกต่างกันไปตามแอนติบอดีแต่ละตัว ทำให้แอนติบอดีแต่ละตัวมีความจำเพาะต่อแอนติเจนแต่ละคนละชนิดกัน ทำให้เรียกบริเวณปลายทั้งสองนี้จึงว่า'''บริเวณแปรผัน''' (variable region) ถัดลงมาจากบริเวณแปรผันจนถึงโคนของอย่างไรก็ตาม ในแอนติบอดีตัวเดียวกัน Yantigen (ปลายbinding C-terminal)site นั้นเรียกว่า '''บริเวณคงที่''' (constant region) ซึ่งมีลำดับของกรดอะมิโนค่อนข้างแน่นอน บริเวณนี้ทั้งสองจะแสดงลักษณะการทำงานเหมือนกันและจะจับกับเอปิโทปของแอนติบอดีแอนติเจนชนิดเดียวกัน รวมถึงบ่งบอกถึงดังนั้นเพื่อให้ระบบภูมิคุ้มกันสามารถตรวจจับแอนติเจนได้มากชนิดของที่สุด ร่างกายจึงต้องผลิตแอนติบอดีว่าเป็นคลาสใด เช่น IgG, IgA และ IgD จะประกอบด้วยสายโปรตีนเส้นหนักที่ให้มี 4antigen โดเมนbinding ส่วนsite IgMได้นับล้านรูปแบบ และความหลากหลายของ IgEantigen จะประกอบด้วยสายโปรตีนเส้นหนักที่มีbinding 5site โดเมน<refเกิดขึ้นได้จากกระบวนการ name="สสวท">สถาบันส่งเสริมการสอนวิทยาศาสตร์และเทคโนโลยี,''somatic พื้นฐานชีววิทยา, 2558</ref>recombination''
 
ถัดลงมาจากบริเวณแปรผันจนถึงโคนของตัว Y (ปลาย C-terminal) นั้นเรียกว่า '''บริเวณคงที่''' (constant region) เพราะแอนติบอดีในคลาสเดียวกันจะมีลำดับของกรดอะมิโนบริเวณนี้เหมือนกัน บริเวณคงที่จะแสดงลักษณะการทำงานของแอนติบอดี รวมถึงบ่งบอกถึงชนิดของแอนติบอดีว่าเป็นคลาสใด บริเวณคงที่ใน IgG, IgA และ IgD จะประกอบด้วยสายโปรตีนเส้นหนักที่มี 4 โดเมน ส่วนใน IgM และ IgE จะประกอบด้วยสายโปรตีนเส้นหนักที่มี 5 โดเมน<ref name="สสวท">สถาบันส่งเสริมการสอนวิทยาศาสตร์และเทคโนโลยี, พื้นฐานชีววิทยา, 2558</ref>
 
== ชนิดของแอนติบอดี ==
#IgA เข้าไปเกาะกับตัวรับที่เรียกว่า'''พอลิเมอริก อิมมิวโนโกลบูลิน รีเซ็ปเตอร์''' (polymeric immunoglobulin receptor หรือ pIgR) บนเยื่อหุ้มเซลล์ของเซลล์เยื่อผิว และถูกรับเข้าไปในเซลล์โดยเอนโดไซโทซิส (receptor-mediated endocytosis)
#IgA ถูกปล่อยออกสู่ด้านนอกของเซลล์เยื่อผิว โดย pIgR ส่วนหนึ่งจะหลุดติดไปพร้อมกับ IgA ด้วย กลายเป็นส่วนที่เรียกว่า'''ตัวคัดหลั่ง''' (secretory component) ทำหน้าที่ช่วยปกป้อง IgA จากกรดและ[[เอนไซม์]]ในทางเดินอาหาร
 
=== อิมมูโนโกลบูลินเอ็ม (IgM) ===
อิมมูโนโกลบูลินเอ็ม (IgM) เป็นแอนติบอดีชนิดแรกๆ ที่[[พลาสมาเซลล์|เซลล์พลาสมา]]ผลิตออกมาสู่กระแสเลือดเมื่อพบกับแอนติเจน IgM ในเลือดมักอยู่ในรูปของ''เพนตะเมอร์'' (pentamer) คือเป็นโมโนเมอร์ 5 หน่วยเชื่อมกันด้วยพันธะไดซัลไฟด์ ทำให้มีตำแหน่งสำหรับจับกับแอนติเจนรวมกัน 10 ตำแหน่ง (2 ตำแหน่งจากแต่ละโมโนเมอร์)
 
== ดูเพิ่ม ==
58

การแก้ไข